近日，我中國科學院大連化學物理研究所物技術研究部生物分子功能研究組研究員樸海龍與廈門大學教授林圣彩及英國鄧迪大學教授Grahame Hardie合作，在腺苷一磷酸激酶（AMPK）分子機制研究中取得新進展，相關研究結果發表于《細胞研究》（Cell Research）雜志上。
大連化物所生物分子機制研究取得新進展
AMPK是腺苷一磷酸（AMP）的蛋白激酶，是代謝穩態的主要調控因子，通常被AMP依賴或不依賴分子機制激活。目前，這些不同的分子機制，在何種條件下如何被驅動的，以及其生物學意義尚不清楚。
該研究中發現，細胞內AMP含量的升高程度不同，將通過不同的分子機制激活AMPK，且其磷酸化的目標底物也不同。當葡萄糖和AMP濃度較低時，是通過AMP不依賴的蛋白（AXIN）分子主導的溶酶體分子通路來激活AMPK，使其磷酸化乙酰輔酶A羧化酶1（ACC1）和固醇調節元件結合蛋白（SREBP1c），發揮早期抗合成代謝和促分解代謝的作用；當葡萄糖和AMP濃度適當增加，是通過AXIN主導的分子機制激活AMPK；當AMP濃度較高時，由于嚴重的營養脅迫，將引起大部分AMPK分子通路的激活。本研究揭示了細胞營養應激情況下，不同時空分層的AMPK信號通路被激活的分子機制。
該研究工作得到國家自然科學基金、廈門大學細胞應激國家重點實驗室開放基金的資助。
