近日，中科院大連化學物理研究所生物分離分析新材料與新技術研究組（1809組）葉明亮、鄒漢法研究員等人在復雜體系酶與底物相互作用的酶促動力學研究取得進展。相關研究成果以Correspondence的形式發表在最新一期的Nature Methods上（Nature Methods, 2014, 11,220-222）。 

　　蛋白酶是蛋白質組學研究的工具酶，利用蛋白酶可以將復雜蛋白質組樣品中的蛋白質酶解成肽段而實現通量化的蛋白質分析鑒定。在復雜蛋白質組樣品中存在數以十萬計的不同蛋白質，它們的豐度相差很大，有些甚至相差十幾個數量級。很多科研人員認為高豐度蛋白質由于其濃度高而具有更高的反應速度，因此將首先被酶解。為了研究蛋白質的酶解速度與其豐度的關系，葉明亮等人利用定量蛋白質組學技術研究了胰蛋白質酶酶解復雜蛋白質樣品的動力學，通過定量比較酶解的兩個時間點產生的肽段，獲得了酶解的動態數據。研究結果表明：（1）具有不同酶解速率的酶切位點與其周圍的氨基酸殘基有關，周圍殘基是中性的則酶解比較快，而周圍殘基是帶電的則酶解比較慢；（2）肽段的酶解速率與蛋白質的豐度沒有明顯的相關性，說明高豐度蛋白質并沒有被先酶解。這一研究結果表明在復雜蛋白質組樣品的酶解過程中，各個蛋白質的酶解速度（消耗速度）主要與該蛋白質酶切位點的數量和動力學特點有關，而與其豐度基本無關。 

　　在蛋白質組學研究中，蛋白質的酶解、修飾酶的底物篩選等都涉及酶與大量的、豐度不同的底物的酶促反應。該工作開創了利用定量蛋白質組技術研究復雜體系中酶促動力學的先河，將對完善米氏方程為基礎的酶促動力學理論研究起到促進作用。